Contrôle qualité de l'assemblage des ribosomes bactériens par le dégradosome d’ARN

Les dégradosomes d’ARN sont des complexes protéiques qui, en traitant et en dégradant les ARNs, façonnent le transcriptome pour assurer le contrôle de l’expression des gènes. Chez beaucoup de bactéries Gram-négatives les dégradosomes d’ARN sont des protéines localisées au niveau de la membrane interne de la bactérie. La raison de cette localisation n’était pas comprise. En utilisant des mutants qui possèdent des dégradosomes libres dans le cytoplasme, des scientifiques d'unités de recherche toulousaines1 ont démontré que cette localisation est importante pour préserver la qualité de l’assemblage des ribosomes. Cette découverte fait l'objet d'un article publié dans la revue Plos Biology.

La maturation et la dégradation des ARN façonnent le transcriptome en générant des molécules stables nécessaires à la traduction (ARNr et ARNt) et en facilitant le turnover des ARNm nécessaire au contrôle post-transcriptionnel de l'expression des gènes. Chez les bactéries et dans le chloroplaste des plantes, les dégradosomes d’ARN sont des complexes multi-enzymes qui maturent et dégradent les ARN. Les dégradosomes d’ARN contenant la RNase E sont attachés à la membrane cytoplasmique interne chez une large famille de bactéries Gram-négatives (β- et γ-protéobactéries). Jusqu'à présent, la raison de leur localisation à la membrane n'était pas comprise.

Dans cette étude, les scientifiques montrent qu'une souche mutante d'Escherichia coli, dans laquelle le dégradosome d’ARN est localisé à l'intérieur de la cellule, accumule des particules 20S et 40S qui sont des précurseurs de l'assemblage de ribosomes défectueux. Leur composition protéique est anormale et ils contiennent des précurseurs des ARNr clivés par la RNase E. Ils en ont conclu que les dégradosomes d’ARN situés à l'intérieur de la cellule dans la souche mutante interfèrent avec l’assemblage des sous-unités ribosomales

Pour mieux comprendre le mécanisme, ils ont montré in vitro, que les ARNr contenus dans les ribosomes intacts résistent au clivage par la RNase E, alors que les ARNr sans protéines sont facilement dégradés. Ceci démontre que la structure compacte des ribosomes matures protège les ARNr de la dégradation par la RNase E.

• 1Laboratoire de microbiologie et génétique moléculaires (LMGM - CNRS, UT3) ; Institut de pharmacologie et de biologie structurale (IPBS - CNRS, UT3) ; Toulouse biotechnology institute (TBI - CNRS, INSA Toulouse, INRAE)