Dialogue intramoléculaire au sein du protéasome humain

Résultats scientifiques Biologie
Dialogue intramoléculaire au sein du protéasome humain
Figure : représentation de la structure 3D du protéasome humain standard (PDB : 5LE5) mettant en évidence les régions étant plus (rouge) ou moins (bleu) flexibles/accessibles après interaction avec l’activateur PA28αβ. Ces résultats d’échange hydrogène-deutérium couplé à la spectrométrie de masse permettent de visualiser les zones affectées lors de la formation du complexe.
© Julien Marcoux & Jean Lesne

Le protéasome est une machinerie protéolytique permettant le recyclage des protéines intracellulaires. Sa dérégulation a été associée à différentes maladies neurodégénératives ainsi qu'à certains cancers. Ce travail, mené par une équipe européenne composée notamment de scientifiques de l'institut de pharmacologie et biologie structurale (IPBS - CNRS, Université Toulouse III - Paul Sabatier) et publié dans la revue Nature Communications, révèle un mécanisme de régulation enzymatique à distance entre les sites catalytiques enfouis dans le protéasome et sa surface accessible à ses activateurs. La méthode employée ouvre des perspectives sur l’étude de nombreux autres modulateurs de son activité et sur d’autres complexes multi-protéiques. (...)

Représentation de la structure 3D du protéasome humain standard (PDB : 5LE5)

Représentation de la structure 3D du protéasome humain standard (PDB : 5LE5)

© Julien Marcoux & Jean Lesne 

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Julien Marcoux
Chercheur CNRS à l'Institut de pharmacologie et de biologie structurale (IPBS - CNRS / Université Toulouse III - Paul Sabatier)